生物化学与分子生物学 临床习题册答案

　　第一章 蛋白质的结构与功能 一、名词解释 1.在多肽分子中肽键的 6 个原子(Cα1,C,O,N,H,Cα2)位于同一平面,被称为肽单元(肽键平面)。 2.当蛋白质溶液处于某一 PH 值时,其分子解离成正负离子的趋势相等成为兼性离子,净电荷 为零,此时该溶液的 PH 值称为该蛋白质的等电点。 3.蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并 不涉及氨基酸残基侧链的构象。 4.分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能，称为结 构域 (domain) 。 5.在蛋白质分子中,可发现二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊 的空间构象,并具有相应的功能,被称为模体。 6.许多功能性蛋白质分子含有 2 条或 2 条以上多肽链。每一条多肽链都有完整的三级结构， 称为蛋白质的亚基 (subunit)。 7.在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序 的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 8.待分离蛋白质溶液（流动相）经过一个固态物质（固定相）时，根据溶液中待分离的蛋白 质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，使待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同速 度流经固定相而达到分离蛋白质的目的 。 二、选择题 （一）单项选择题 1.A，2.C，3.C，4.D，5.B，6.D，7.B，8.B，9.A，10.A，11.E，12.C， 13.A，14.B，15.B，16.E，17.B，18.C，19.B，20.B，21.C （二）多项选择题 1.ABD，2.AD，3.ACD，4.BCD，5.ABCD，6. ABCD，7.AB， 8.BCD，9.ABCD，10.ABC，11.ABD，12.AB，13.BC，14.AC 三、简答题 1.多肽链中氨基酸残基的组成和排列顺序称为蛋白质的一级结构,连接一级结构的键是肽键。 （1 分） 蛋白质的二级结构是指蛋白质主链原子的局部空间结构,并不涉及氨基酸残基侧链构象,二级 结构的种类有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。氢键是维系二级结构最主要的键。（1 分） 三级结构是指多肽链主链和侧链原子的空间排布。次级键维持其稳定, 最主要的键是疏水键。 （1 分） 四级结构是指两条以上具有三级结构的多肽链之间缔合在一起的结构。其中每条具有三级结 构的多肽链称为亚基,一般具有四级结构的蛋白质才有生物学活性。维持其稳定的是次级键, 如氢键、盐键、疏水键、范德华力等。（2 分） 2.一级结构是空间结构和功能的基础。一级结构相似其功能也相似,例如不同哺乳动物的胰岛 素一级结构相似,仅有个别氨基酸差异,故他们都具有胰岛素的生物学功能；一级结构不同, 其功能也不同；一级结构发生改变,则蛋白质功能也发生改变,例如血红蛋白由 2 条α链和 2 条β链组成,正常人β链的第 6 位谷氨酸换成了缬氨酸,就导致分子病-镰刀状红细胞贫血的 发生,患者红细胞带氧能力下降,易溶血。（3 分） 空间结构与功能的关系也很密切,空间结构改变,其理化性质与生物学活性也改变。如核糖核 酸酶变性或复性时,随之空间结构破坏或恢复,生理功能也丧失或恢复。变构效应也说明空间 结构改变,功能改变。（2 分） 四、论述题 1. 在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形 成一个有规则的二级结构组合，被称为超二级结构。（2 分） 二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为模体 (motif) 。模体是具有特殊功能的超二级结构。（3 分） 分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能，称为结构 域 (domain) 。（2 分） 大多数结构域含有序列上连续的 100 至 200 个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个 结构域的蛋白质常分解出独立的结构域，而各结构域的构象可以基本不改变，并保持其功能。 超二级结构则不具备这种特点。因此，结构域也可看作是球状蛋白质的独立折叠单位，有较 为独立的三维空间结构。 （3 分） 2.蛋白质分离纯化的方法主要有:盐析、透析、凝胶过滤(分子筛)、电泳、离子交换层析(色谱)、 超速离心等方法。（1 分） 各自原理:盐析主要是利用不同蛋白质在不同浓度的中性盐溶液中的溶解度不同,向蛋白质溶 液加入中性盐,破坏水化膜和电荷两个稳定因素,使蛋白质沉淀。（1 分） 透析和凝胶过滤均根据分子大小不同而设计的。透析是利用仅有小分子化合物能通透半透膜, 使大分子蛋白质与小分子化合物分离,达到除盐目的。凝胶过滤柱内填充带小孔的葡聚糖颗 粒,样品中小分子蛋白质进入颗粒,而大分子蛋白质则不能进入,由于二者路径长短不同,故大 分子先于小分子流出柱,可将蛋白质按分子量大小不同而分离。（3 分） 蛋白质是两性电解质,在不同 PH 溶液中所带电荷种类和数量不同,故在电场中向相反的电极 方向泳动,电泳的速度取决于场强、蛋白质所带电荷数量和其分子大小与形状。（2 分） 如在层析柱内,带电荷蛋白质可与带相反电荷的离子交换树脂相结合,然后用盐溶液洗脱,随 着盐浓度增加,带电荷少与多的蛋白质先后被洗脱出来,分部收集洗脱液,达到分离蛋白质的 目的。（2 分） 根据不同蛋白质的密度与形态区别,可用超速离心法,使其在不同离心力作用下沉降,达到分 离目的。（1 分） 3.①Gly 参与合成谷胱甘肽(GSH)。GSH 的活性基团是半胱氨酸巯基(-SH)。GSH 在体内的重要 功能之一是保护某些蛋白质或酶分子中的-SH 不被氧化,从而维持各自的生物学功能。 （2 分） ②甘氨酸、丝氨酸、组氨酸、色氨酸都可提供“一碳基团”。“一碳基团”的主要生理功能是 作为合成嘌呤和嘧啶的原料。（2 分） ③Gly 和琥珀酰 CoA 及 Fe2＋合成血红素,而血红素是血红蛋白和肌红蛋白的辅基,在氧的运输 和贮存中发挥极其重要的作用。（2 分） ④Gly 可以和游离型胆汁酸(胆酸、鹅脱氧胆酸)结合,形成结合型胆汁酸－甘氨胆酸和甘氨鹅 脱氧胆酸。胆汁酸是界面活性物质,他们在脂肪的消化和吸收中起重要作用。另外,甘氨酸和 其他氨基酸都是蛋白质、肽类合成的原料。蛋白质、肽具重要的生理功能。尤其是结构蛋白 胶原中,甘氨酸含量特别多。（4 分） 核酸 一、名词解释 1.DNA 变性过程中，其紫外光吸收峰值达到最大值一半时的温度称为解链温度（或称变性温 度、融点），用 Tm 表示，一般 70℃～85℃。 2.如果把不同的 DNA 链放在同一溶液中作变性处理，或把单链 DNA 与 RNA 放在一起，只要 有某些区域有成立碱基配对的可能，它们之间就可形成局部的双链。这一过程称为核酸分子 杂交。 3. DNA 变性：双链 DNA(dsDNA)在变性因素(如过酸、过碱、加热、尿素等)影响下，解链成 单链 DNA(ssDNA)的过程称之为 DNA 变性。DNA 变性后，生物活性丧失，但一级结构没有改 变，所以在一定条件下仍可恢复双螺旋结构。 4.热变性的 DNA 溶液经缓慢冷却，可使原来两条彼此分离的链重新缔合，重新形成双螺旋 结构，这个过程称为复性。 5.核酸变性后，在 260nm 处对紫外光的吸光度增加，这一现象称为增色效应。这是判断 DNA 变性的一个指标。 二、选择题 （一）单项选择题 1.C，2.C，3.B，4.B，5.B，6.C，7.C，8.E，9.C，10.B，11.B，12.E，13.D，14.A，15.A，16.C， 17.C，18.C，19.D，20.B，21.D，22.C，23.A，24.C，25.C （二）多项选择题 1. AB，2. ABCE，3.ACD，4.AB，5. ABDE，6.ACD，7. ABE，8.BC，9.BCDE，10. BCDE 三、简答题 1.①DNA 是一反向平行的双链结构，脱氧核糖基和磷酸骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧， 两条链的碱基之间以氢键相接触。腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢键（A=T）， 鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成 3 个氢键（G≡C）。碱基平面与线性分子结构的长轴相 垂直。一条链的走向是 5→3，另一链的走向就一定是 3→5。（2 分）②DNA 是一右手螺旋 结构。螺旋每旋转一周包含了 10 对碱基，每个碱基的旋转角度为 36°。螺距为 3.4nm,每个 碱基平面之间的距离为 0.34nm。DNA 双螺旋分子存在一个大沟和一个小沟。（2 分）③DNA 双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性 堆积力维持。（1 分） 2.tRNA 二级结构为三叶草型，其特点为：（各 1 分） ⑴.氨基酸臂：3末端为-C-C-A-OH。 ⑵.二氢尿嘧啶环：环中有二氢尿嘧啶。 ⑶.反密码环：环中间部分三个相邻核苷酸组成反密码子。 ⑷.额外环，是 tRNA 分类标志。 ⑸.TψC 环：环中含胸苷，假尿苷和胞苷。 3. ①大多数真核生物 mRNA 在 5′-端以 7-甲基鸟嘌呤三磷酸核苷为分子的起始结构，同时， 第一个核苷酸的 C2′也是甲基化的，这种 m′GpppNm 结构被称为帽子结构。帽子结构在 mRNA 作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核糖体与 mRNA 的结合和加速翻泽起始速度 的作用，同时可以增强 mRNA 的稳定性；（2 分） ②在真核生物 mRNA 的 3′-端，大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构，通常称为多聚 A 尾。一般由数十个至一百多个腺苷酸连接而成。因为在基因内没有找到它相应的结构，因此 认为它是在 mRNA 生成后才加进去的。随着 mRNA 存在时间的延续，这段聚 A 尾巴慢慢变 短。因此，目前认为这种 3′-末端结构可能与 mRNA 从核内向胞质的转位及 mRNA 的稳定 性有关。（3 分） 4. 核小体的结构与功能为：由 DNA 和组蛋白质共同构成（1 分）。组蛋白分子共有五种，分 别称为 H1、H2A、H2B、H3 和 H4（1 分）。各两分子的 H2A、H2B、H3 和 H4 共同构成了核 小体的核心，DNA 双螺旋分子缠绕在这一核心上构成了核小体的核心颗粒（1 分）。核心颗 粒之间再由 DNA(约 60bp)和组蛋白 H1 构成的连接区连接起来形成核小体，是真核细胞染色 质的基本结构单位（1 分）。核小体可以进一步旋转折叠，形成纤维状结构及襟状结构、最 后形成棒状的染色体，将近 1m 长的 DNA 分子容纳于直径只有数微米的细胞核中（1 分）。 四、论述题 ⑴一级结构：DNA 的一级结构是多核苷酸链中脱氧核糖核苷酸的排列顺序，连接 一级结构之间的键是 3′，5′磷酸二酯键；蛋白质的一级结构是多肽链中氨基酸的排列顺 序，连接一级结构的键是肽键。（3 分） 空间结构：DNA 的二级结构为双螺旋结构；三级结构是超螺旋结构；真核生物 DNA 的三级 结构为核小体。蛋白质的二级结构指多肽链盘绕折叠所形成的空间结构，有螺旋、折叠、转 角、无规则卷曲等；三级结构是指多肽链在二级结构的基础上进一步盘绕折叠所形成的空间 结构(即亚基)；由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成的空间结构为蛋白质的四级结 构，并不是所有的蛋白质都有四级结构。（4 分） 生理功能：DNA 是遗传信息的贮存者，可将遗传信息复制、转录，并指导蛋白质的生物合 成。蛋白质是生命活动的物质基础，是各种组织的基本组成成分。 蛋白质的生理功能是多种多样的，酶具有催化功能，多肽激素具有代谢调控功能；血红蛋白、 脂蛋白等具有物质转运功能；肌动蛋白或肌红蛋白具运动功能；抗体具免疫功能；凝血酶原 具凝血功能；血浆蛋白具调节血液酸碱平衡功能；等等。（4 分） 【题库答案】维生素与微量元素 JLMUBioChemistry 2016-09-07 参考答案 选择题 1.D 2.B 3.E 4.A 5.B 6.B 7.E 8.C 9.E 10.E 11.A 12.B 13.E 14.E 15.E 16.D 17.C 18.B 第四章 酶 （一）名词解释 1．酶：对其特异底物起高效催化作用的蛋白质和核糖核酸，前者是机体内催化各种代谢反 应最主要的催化剂。 2．必需基团：与酶活性密切相关的基团称为必需基团。 3．全酶：由酶蛋白和辅助因子结合形成的复合物称为全酶。 4．Km 值：是酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，是酶的特征性常数。 5．最适温度：使酶促反应速度达到最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度。 6．最适 pH：使酶催化活性最大时的环境 pH 称为酶促反应的最适 pH。 7．激活剂：使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂。 8．核酶和脱氧核酶：指具有高效、特异催化作用的核糖核酸和脱氧核糖核酸，是近年来发 现的另一类生物催化剂，主要作用于核酸。 9．酶的活性中心：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特 定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团 有结合底物，使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性， 催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。酶的活性中心外还有维持酶活性中 心构象的必需基团。 10． 抑制剂：凡能有选择地使酶活性降低或丧失但不使酶蛋白变性的物质统称做酶的抑制 剂。 11．竞争性抑制作用：酶的抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，阻 碍酶与底物结合形成中间产物。增加底物浓度，可减弱竞争性抑制剂的抑制作用。竞争性 抑制剂存在时，Vmax 不变，Km 值增大。 12．非竞争性抑制作用：酶的抑制剂与酶活性中心以外的必需基团结合，不影响酶与底物 的结合，酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合，底物与抑制剂之间无竞争关系。非 竞争性抑制剂存在时，Vmax 降低、Km 值不变。 13．酶原与酶原激活：有些酶在细胞中合成或初分泌时只是酶的无活性的前体，必须在一 定的条件，水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶活性。这种无活性 的酶前体称作酶原。由无活性的酶原转变为有活性的酶的过程称酶原激活。 14．同工酶：指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的 一组酶。 （二）选择题 A 型题 1．C 2．B 3．C 4．B 5．C 6．C 7．D 8．A 9．E 10．D 11．B 12．A 13．D 14．E 15．A 16．B 17．B 18．E 19．C 20．D 21．E 22．D 23．E 24．D 25．A 26．B 27．B 28．D X 型题 1.ABCD 2.ABCD 3.D 4.ABC 5.ABC 6.B,C,D 7.B,C,D 8.A,B,C,D 9.A, B ,C,D 10.A,B,C,D 11.A,B,D 12.A,B,C,D 13.A,B,C,D 14.A,B,C,D （三）填空题 1．单体酶, 寡聚酶, 多酶体系 2．单纯酶, 结合酶, 单纯酶, 辅酶, 辅基, 辅基 3．酶蛋白, 辅助因子, 全酶, 酶蛋白, 辅助因子 4．必需, 结合基团, 催化基团, 结合基团, 催化基团 5．中间产物 6．绝对专一性, 相对专一性, 立体异构专一性, 立体异构专一性, 绝对专一性 7．活化能 8．正比 9．可逆性, 不可逆性, 竞争性抑制, 非竞争性抑制, 反竞争性抑制 10．不可逆,解磷定, 二巯基丙醇 11．底物, 抑制剂, 不变, 降低 12．蛋白激酶, 磷蛋白磷酸酶, 别构调节,共价修饰调节 13．酶原, 酶原激活 14．相同, 不同 （四）简答题 1．答：不同点： ①酶的催化效率极高；（0.5 分） ②酶对底物有高度的选择性；（0.5 分） ③酶的催化活性受多种因素调节；（0.5 分） ④酶在温和条件下发挥活性。（0.5 分） 相同点： 反应前后无质和量的改变；（0.5 分） ②催化热力学允许的反应；（0.5 分） ③都可加快反应速度，但不改变反应的平衡常数；（0.5 分） ④作用的机理都是降低反应的活化能。（0.5 分） 2．答：酶对其所催化的底物具有严格的专一性，即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或 一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的底物，称为酶的特异性。（2 分） 酶的特异性分为 3 种类型： (1)绝对专一性：酶只作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定的产物。 例如，脲酶只能作用于尿素；琥珀酸脱氢酶仅催化琥珀酸脱氢生成延胡索酸。（1 分） (2)相对专一性：酶作用于一类化合物或一种化学键。例如：脂肪酶可以水解脂肪和简单的 酯；磷酸酶对一般的磷酸酯键都有水解作用。（1 分） (3)立体异构专一性：酶只作用于同一化合物立体异构体的一种。例如，乳酸脱氢酶只作用 于 L-乳酸，而不作用于 D-乳酸；L-氨基酸氧化酶仅作用于 L-氨基酸，对 D-氨基酸则无作用。 （1 分） 3．答：Km 的意义： Km 值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度；（1 分） Km 值可用于表示酶对底物的亲和力，Km 值愈大，酶与底物的亲和力愈小；（1）Km 值愈小， 酶与底物亲和力愈大；（1 分） ③Km 值是酶的特征常数之一，与酶的结构，酶所催化的底物和外界环境有关，与酶的浓度 无关。（1 分） Vmax 的意义：Vmax 值是酶完全被底物饱和时的反应速度。与酶的浓度成正比。（1 分） 4．答：(1)竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，阻碍 酶与底物结合形成中间产物。抑制作用的大小与抑制剂和底物的浓度以及酶对他们的亲和 力有关。通过增大底物浓度可以解除抑制作用。动力学特点是 Km 增大，Vmax 不变。（2 分） (2)非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似，抑制剂只与酶活性中心以外的必需基团结合 但不影响酶与底物的结合，底物与酶的结合也不影响酶与抑制剂的结合。该抑制作用的强 弱只与抑制剂的浓度有关。动力学特点：Km 不变，Vmax 降低。（2 分） (3)反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。动 力学特点：Km 和 Vmax 都降低。（2 分） 5.可逆性抑制是指抑制剂以非共价键与酶可逆性结合，使酶活性降低或丧失。（1 分）此种 抑制采用透析或超滤等方法可将抑制剂除去，恢复酶的活性。（1 分）根据抑制剂与底物的 关系，可逆性抑制作用可分为三种类型：竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性 抑制作用。（1 分）例如：丙二酸是二羧酸化合物，与琥珀酸结构很相似，丙二酸能与琥珀 酸脱氢酶的底物琥珀酸竞争与酶的活性中心结合。（1 分） 6.同工酶是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学特性不同的 一组酶。（2 分）意义：同工酶的测定是医学诊断中比较灵敏、可靠的手段。当某组织病变 时，可能有某种特殊的同工酶释放出来，使同工酶谱改变。因此，通过观测病人血清中同 工酶的电泳图谱，辅助诊断哪些器官组织发生病变。（2 分）例如，心肌受损病人血清 LDH1 含量上升，肝细胞受损病人血清 LDH5 含量增高。（1 分） （五）论述题 1．答：影响酶促反应速度的因素有底物浓度、酶浓度、温度、pH 值、抑制剂、激活剂等。 （1.5 分） (1)底物浓度：底物浓度的变化对反应速度的影响呈矩形双曲线，在底物浓度较低时，反应 速度随底物浓度的增加而急剧上升，二者成正比关系。反应为一级反应。随着底物浓度的 进一步增高，反应速度不再成正比例增加。如果继续增加底物浓度，反应速度将不再增加， 表现出零级反应，此时，酶的活性中心已被底物饱和。（1 分） (2)酶浓度：当底物浓度大大超过酶浓度而使酶被底物饱和时，反应速度与酶浓度变化成正 比关系。（1 分） (3)温度：温度对酶促反应速度具有双重影响，使酶促反应达到最大时的环境温度为酶促反 应的最适温度。在最适温度前，随温度升高，酶促反应速度不断增加，达最适温度后，随 温度升高，反心速度不断下降。（1 分） (4)pH 值：pH 值能影响酶活性中心必需基团的解离以及底物与辅酶的解离，从而影响酶与 底物的结合，进而影响到酶促反应的速度。酶在最适 pH 值时，反应速度最快，高于或低于 最适 pH 值时，反应速度都会降低。 (5)抑制剂：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称酶的抑制剂。抑制剂 抑制酶活性，使反应速度下降。根据抑制剂与酶结合牢固或疏松，分为可逆性抑制与不可 逆性抑制。可逆性抑制作用有竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用。（1 分） (6)激活剂的影响：使酶由无活性变为活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂，激活剂 可使反应速度增加。（1 分） 2．酶的竞争性抑制作用是指抑制剂与酶的正常底物结构相似，因此抑制剂与底物分子竞争 地结合酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物，这种抑制作用称为竞争性抑 制作用。（2 分）竞争性抑制作用具有以下特点：①抑制剂在化学结构上与底物分子相似， 两者竞相争夺同一酶的活性中心；（1 分）②抑制剂与酶的活性中心结合后，酶分子失去催 化作用；（1 分）③竞争性抑制作用的强弱取决于抑制剂与底物之间的相对浓度，抑制剂浓 度不变时，通过增加底物浓度可以减弱甚至解除竞争性抑制作用；（1 分）④酶既可以结合 底物分子也可以结合抑制剂，但不能与两者同时结合。（1 分）例如：丙二酸是二羧酸化合 物，与琥珀酸结构很相似，丙二酸能与琥珀酸脱氢酶的底物琥珀酸竞争与酶的活性中心结 合。由于丙二酸与酶的亲和力远大于琥珀酸的亲和力，当丙二酸的浓度为琥珀酸浓度 1/50 时，酶的活性可被抑制 50%。若增加琥珀酸的浓度，此种抑制作用可被减弱。（1.5 分） 【题库答案】第五章 糖代谢 JLMUBioChemistry 2016-09-07 第五章 糖代谢 一、名词解释 1.在缺氧的情况下，葡萄糖或糖原分解生成乳酸的过程。 2.在有氧情况下葡萄糖彻底氧化生成水和 CO2 的反应过程。 3.由乙酰 COA 与草酰乙酸缩合成柠檬酸开始，经反复脱氢脱羧再生成草酰乙酸的循环反应过 程称为三羧酸循环。 4.糖的有氧氧化抑制糖酵解的现象。 5.由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。 6.在肌肉中葡萄糖经糖酵解生成乳酸，乳酸经血液运到肝脏，肝脏将乳酸异生成葡萄糖。葡 糖糖释入血液后又被肌肉摄取，这种代谢循环途径称为乳酸循环。 7.血液中的葡萄糖称为血糖，正常水平为 3.89-6.11mmol/L. 8.ADP 或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应过程称为底物 水平磷酸化作用。 二、选择题 （一）单项选择题 1.D，2.C ，3.E，4.C，5.B，6.E，7.C，8.D，9.D，10.B，11.B，12.E，13.A,14.C，15.D，16.C， 17.B，18.D，19.B，20.E ，21.A，22.A，23.A，24.D，25.E，26.A，27.E，28.B，29.B，30.D ， 31.D，32.A，33.D，34.C，35.B （二）多项选择题 1.ABCD，2.AB，3.ACD，4.ACD，5.ABCD，6.ACD，7.ABC，8.ABCDE，9.ABCD，10.AB，11.AD， 12.AC，13.BCD，4.ABCD，15.AB，16.ABC，17.ABC，18.ABD，19.ABC，20.ABCD，21.ACD， 22.ABCD，23.ABCD，24.ABCDE ，25.ABCD，26.ABCD 三、简答题 1. （1）是机体在缺氧条件下供应能量的重要方式；（1 分）（2）是某些组织细胞（成熟红细 胞、视网膜、睾丸等）的主要供能方式；（1 分）（3）糖酵解的产物为某些物质合成提供原 料，如糖酵解的终产物乳酸是糖异生的重要原料；磷酸二羟丙酮可转变为磷酸甘油，参与脂 肪的合成；丙酮酸可转变为丙氨酸，参与蛋白质的合成等；（2 分）（4）红细胞中经糖酵解 途径生成的 2,3-BPG 可调节血红蛋白的带氧功能。（1 分） 2. （1）生成 5-磷酸核糖，是核苷酸合成的必需原料；（1 分） （2）提供 NADPH，作为供氢体参与体内许多重要的还原反应（1 分）： ①参与还原性生物合成，如胆固醇、脂肪酸的合成（1 分）； ②维持还原型谷胱甘肽的正常含量（1 分）； ③作为加单氧酶体系的成分，参与激素、药物和毒物的生物转化作用（1 分）。 3. 糖尿病是由于胰岛素绝对或相对不足而导致的代谢紊乱性疾病，以高血糖、糖尿为其主 要临床特点。胰岛素是体内唯一的降糖激素。（1 分）胰岛素不足可导致： （1）肌肉、脂肪细胞摄取葡萄糖减少（0.5 分）； （2）肝葡萄糖分解利用减少（0.5 分）； （3）糖原合成减少（0.5 分）； （4）糖转变为脂肪减少（0.5 分）； （5）糖异生增强（0.5 分）。 总之使血糖来源增加，去路减少，而致血糖浓度增高（0.5 分）。当血糖浓度高于肾糖阈时则 出现糖尿。（1 分） 4. 肌肉组织中不存在葡萄糖-6-磷酸酶，因此不能将肌糖原分解为葡萄糖（2 分）。肌肉组织 中糖异生酶类活性也较低，没有足够的能力进行糖异生作用（1 分）。当氧供应不足时，肌 肉组织糖酵解加强，必然导致乳酸生成增多，通过乳酸循环将有助于乳酸的再利用，并防止 因乳酸堆积而导致酸中毒（2 分）。 5. 维生素 B１是丙酮酸脱氢酶系的重要辅酶 TPP 的组成成分（2 分）。丙酮酸氧化脱羧反应 是糖的有氧氧化的重要环节（1 分）；维生素 B１缺乏可使丙酮酸氧化脱羧反应受阻，影响糖 的有氧氧化，终致能量生成障碍和乳酸生成过多（2 分）。 6. (1)在食用蚕豆以后易诱发红细胞破裂，出现溶血性贫血和黄疸的疾病称为蚕豆病。（1 分） (2)病因是患者红细胞内 6-磷酸葡萄糖脱氢酶缺乏或者活性较低。（1 分） (3)发病机制为：NADPH+H+能维持谷胱甘肽的还原状态，还原型谷胱甘肽是体内重要的抗氧 化剂，NADPH+H+主要由磷酸戊糖途径生成，而 6-磷酸葡萄糖脱氢酶是磷酸戊糖途径的关键 酶，患者红细胞内 6-磷酸葡萄糖脱氢酶缺乏或者活性较低，不能经磷酸戊糖途径生成足够 的 NADPH+H+，无法使谷胱甘肽维持还原状态，红细胞膜易被氧化剂氧化，导致红细胞易于 破裂，出现溶血性贫血和黄疸。患者常在食用蚕豆以后诱发，故称为蚕豆病。（3 分） 7. 甘油 —→ α-磷酸甘油 —→ 磷酸二羟丙酮（1 分） —→ 1,6-二磷酸果糖（1 分） — →6-磷酸果糖（1 分）—→ 6-磷酸葡萄糖（1 分）—→ 葡萄糖（1 分） 8. 血糖有多条来源和去路，二者相互协调相互制约，共同维持血糖浓度的动态平衡（1 分）。 血糖的主要来源有：食物糖类的消化吸收，肝糖原分解，糖异生作用（1.5 分）。血糖的主要 去路是：氧化分解，合成糖原，合成脂肪，转变为氨基酸等其他物质（2 分）。血糖的各条 代谢途径受升糖激素和降糖激素两大类激素的调节控制（0.5 分）。 9. ①在葡萄糖-6 磷酸酶的作用下水解成葡萄糖（1 分）；②机体需要能量时进入糖酵解，生 成乳酸或者进行有氧氧化生成 CO2 和 H2O,释放能量（1 分）；③在磷酸葡萄糖变为美的催化 下转变成 1-磷酸葡萄糖，合成糖原（1 分）；④在 6-磷酸葡萄糖脱氢酶的作用下进入磷酸戊 糖途径（1 分）；6-磷酸葡萄糖是糖酵解、有氧氧化、磷酸戊糖途径以及糖原合成与分解途 径的共同中间产物。是各代谢途径的交叉点。主要由代谢途径中关键酶活性的 强弱来决定 6-磷酸葡萄糖的代谢去向（1 分）。 四、论述题 1. (1) 糖异生完全是糖酵解的逆过程这种说法不对（1 分） (2)糖异生虽基本经糖酵解的逆过程进行，但其中由 6-磷酸果糖激酶-1，己糖激酶，丙酮酸激 酶催化的反应是不可逆反应，这三个反应构成了糖异生途径的“三个能量障碍”（3 分）。克 服这“三个能量障碍”需由 4 个关键酶催化，克服 6-磷酸果糖激酶-1 催化的反应需要果糖 双磷酸酶-1 催化（2 分）；克服己糖激酶催化的反应需要葡萄糖-6-磷酸酶催化（2 分）；克服 丙酮酸激酶催化的反应需要丙酮酸羧化酶及磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化，其他酶催化的反 应是可逆反应，仍由原来的酶催化，完成糖异生。所以这种说法不对（2 分）。 2. 血糖有多条来源和去路，二者相互协调相互制约，共同维持血糖浓度的动态平衡（2 分）。 血糖的主要来源有：食物糖类的消化吸收（1 分），肝糖原分解（1 分），糖异生作用（1 分）。 血糖的主要去路是：氧化分解（1 分），合成糖原（1 分），合成脂肪（1 分），转变为氨基酸 等其他物质（1 分）。血糖的各条代谢途径受升糖激素和降糖激素两大类激素的调节控制（1 分）。 3. （1）糖酵解：葡萄糖→6-磷酸葡萄糖 消耗 1 分子 ATP 6-磷酸葡萄糖→6-磷酸果糖 6-磷酸果糖→1，6-二磷酸果糖 消耗 1 分子 ATP 1，6-二磷酸果糖→2 分子 3-磷酸甘油醛 2 分子 3-磷酸甘油醛→2 分子 1，3-二磷酸甘油酸 生成 2 分子 NADH+H+ （糖酵解给 2 分） （在脑组织中 NADH+H+需经α-磷酸甘油穿梭进入线粒体氧化呼吸链，生成 1.5×2=3 分子 ATP）（2 分） 2 分子 1，3-二磷酸甘油酸→2 分子 3-磷酸甘油酸 生成 2 分子 ATP 经 2-磷酸甘油酸，生成磷酸烯醇式丙酮酸 2 分子磷酸烯醇式丙酮酸→2 分子丙酮酸 生成 2 分子 ATP （2）2 分子丙酮酸→2 分子乙酰 CoA 生成 2 分子 NADH+H+ (经氧化呼吸链生成 2.5×2=5 分子 ATP)（1 分） （3）三羧酸循环：乙酰 CoA+草酰乙酸→柠檬酸; 柠檬酸→顺乌头酸→异柠檬酸; 异柠檬酸→α-酮戊二酸,生成 1×2 分子 NADH+H+ (经氧化呼吸链生成 2.5×2=5 分子 ATP) α-酮戊二酸→琥珀酰 CoA,生成 1×2 分子 NADH+H+ (经氧化呼吸链生成 2.5×2=5 分子 ATP) 琥珀酰 CoA→琥珀酸,生成 1×2 分子 GTP （2 分子 ATP） 琥珀酸→延胡索酸,生成 1×2 分子 FADH2 (经氧化呼吸链生成 1.5×2=3 分子 ATP） 延胡索酸→苹果酸 苹果酸→草酰乙酸,生成 1×2 分子 NADH+H+ (经氧化呼吸链生成 2.5×2=5 分子 ATP)（过程 3 分） 总计生成 30 分子 ATP。 4．(1)当机体剧烈运动时：①肌肉局部血流相对不足，氧气缺乏，葡萄糖在缺氧条件下主要 通过糖酵解提供能量，而糖酵解的终产物是乳酸，导致肌肉内乳酸过多；（2 分）②肌肉内 ATP 含量很低，肌收缩几秒中即可耗尽，这时即使氧不缺乏，但因葡萄糖进行有氧氧化的反 应过程比糖酵解长。来不及满足需要，而通过糖酵解则可迅速产生 ATP。由于糖酵解过程加 强，肌肉内产生乳酸过多，导致肌肉出现酸痛。（3 分） (2)机体剧烈运动时，通过糖酵解过程在肌肉内产生大量乳酸。肌肉内糖异生活性低，所以 乳酸进入血中运输至肝脏，在肝内乳酸异生成葡萄糖，葡萄糖再弥散入血，释入血中的葡萄 糖又被肌肉摄取利用，构成的循环过程称为乳酸循环（4 分）。休息一段时间后，肌肉内的 乳酸通过乳酸循环逐渐被利用，故酸痛会自然消失。（1 分） 5.（1）反应条件不同：糖酵解在无氧条件下进行，有氧氧化在有氧条件下进行（1 分）；（2） 代谢部位不同：糖酵解在胞浆中进行，有氧氧化的不同阶段分别在胞浆和线）生成之丙酮酸的代谢去向不同：糖酵解中丙酮酸加氢还原为乳酸，有氧氧化中丙 酮酸继续氧化脱羧，生成乙酰辅酶 A 后进入三羧酸循环（2 分）；（4）ATP 的生成方式和数 量不同：糖酵解以底物水平磷酸化方式生成 ATP，净生成 2 分子 ATP；有氧氧化主要以氧化 磷酸化方式生成 ATP，净生成 38（或 36）分子 ATP（2 分）；（5）终产物不同：糖酵解终产 物为乳酸，有氧氧化终产物为 CO2 和 H2O（2 分）；（6）主要生理意义不同：糖酵解是机体 在缺氧条件下供应能量的重要方式，有氧氧化是机体供应能量的主要方式（2 分）。 【题库答案】第六章 脂类代谢 JLMUBioChemistry 2016-09-07 第六章 脂 类 代 谢 一、名词解释 1.维持机体生命活动所必需，但体内不能合成，必须由食物提供的脂肪酸，称为必需脂肪酸。 2.脂肪酸的氧化是从β-碳原子脱氢氧化开始的，故称β-氧化。 3.包括乙酰乙酸、β-和丙酮，是脂肪酸在肝脏氧化分解的特有产物。 4.储存在脂肪组织细胞中的脂肪，经脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油并释放入血被组织 利用的过程称为脂肪动员。 5.血浆中的脂类化合物统称为血脂，包括甘油三酯、胆固醇及其酯、磷脂及游离脂肪酸。 6.在胞液与线粒体之间经丙酮酸与柠檬酸的转变，将乙酰 CoA 由线粒体转运至胞液用于合 成代谢的过程，称柠檬酸-丙酮酸循环。 二、单选题 （一）单项选择题 1.B 2.B 3.D 4. C 5.B 6.C 7.B 8.D 12.B 13.D 14.E 15.D 16.B 17.B 18.D 19.D 20.C 21.E 25.C 26.C 27.B 28.B 29.E 30.E 31.D 32.D 33.E 34.B 35.B 36 D 9.E 10.B 11.E 22.A 23.D 24.D （二）多项选择题 1.BCD， 2.ABCD， 3.ABC， 4.ABC， 5.ABCD， 6.AD， 7.ABCD， 8.ACD 9.ABC，10.BCD， 11.ABD，12.ABC，13.ABCD，14.ABCD，15.BC，16.BC，17.BD，18.AC，19.AB，20.ABC 21.AD， 22.BCD，23.BCD，24.BC，25.ABC，26.AD 三、简答题 1. 用超速离心法将血浆脂蛋白分为四类，分别是 CM（乳糜微粒），VLDL（极低密度脂蛋白）， LDL（低密度脂蛋白），HDL（高密度脂蛋白）。（1 分） 来源和功能分别是 CM（乳糜微粒）由小肠黏膜上皮细胞合成，运输外源性甘油三酯（1 分）； VLDL（极低密度脂蛋白）由肝细胞合成，运输内源性甘油三酯（1 分）； LDL（低密度脂蛋白）由 VLDL 在血浆中生成，运输內溶性胆固醇（1 分）； HDL（高密度脂蛋白）由肝细胞制造，向肝外组织运送磷脂、逆向向肝内运送胆固醇（1 分）。 2. 酮体包括乙酰乙酸、β-和丙酮（1 分）。 酮体是在肝细胞内由乙酰 CoA 经 HMG-CoA 合成酶转化而来，但肝脏不利用酮体（1 分）。 在肝外组织酮体经乙酰乙酸硫激酶或琥珀酰 CoA 转硫酶催化后，转变成乙酰 CoA 并进入三 羧酸循环而被氧化利用（1 分）。丙酮去路：随尿排出；从肺部呼出；转变为丙酮酸、甲酰 基、乙酰基等。丙酮酸可通过三羧酸循环或合成糖原。（1 分）在肝脏中缺乏琥珀酰 CoA 转 硫酶和乙酰乙酰 CoA 硫激酶，不能利用酮体。肝外组织则相反。（1 分） 3. 当糖代谢障碍时，由于机体不能很好地利用葡萄糖氧化供能，致使脂肪动员增强，脂肪 酸β-氧化增加，酮体生成增多（2 分）。当肝内酮体的生成量超过肝外组织的利用能力时， 可使血中酮体升高，称酮血症（1 分）。给酮血症的动物适当注射葡萄糖之后，能够消除酮 血症。是因为： （1）糖代谢增强可使草酰乙酸生成增多，促进酮体的代谢；（1 分） （2）糖代谢增强可使脂肪动员减少、脂肪酸β-氧化减弱，乙酰 CoA 生成减少，肝内酮体 的生成量也相应减少。（1 分） 4. 胆固醇合成的基本原料是乙酰 CoA、NADPH 和 ATP 等（1 分），限速酶是 HMG-CoA 还原 酶（1 分），胆固醇在体内可以转变为胆汁酸、类固醇激素和维生素 D3（3 分）。 四、问答题 1.什么是β-氧化？1mol 硬脂酸（十八碳酸）彻底氧化可净产生多少 molATP？ 答：β-氧化指脂肪酸活化为脂酰 CoA，脂酰 CoA 进入线粒体基质后，在脂肪酸β-氧化多酶 复合体催化下，依次进行脱氢、水化、再脱氢和硫解四步连续反应，释放出一分子乙酰 CoA （3 分）。由于反应均在脂酰 CoA 的α，β碳原子之间进行，最后β碳原子被氧化为酰基， 所以称β-氧化（2 分）。 1mol 硬脂酸（十八碳酸）首先消耗 2ATP，活化为硬脂酰 CoA，经过 8 次β-氧化，生成 9mol 乙酰 CoA、8molFADH 和 8molNADH+H+（2 分），1mol 乙酰 CoA 进入三羧酸循环可生成 10molATP，1molFADH 和 1molNADH+H+进入呼吸链分别生成 1.5mol 和 2.5mol ATP。（2 分）。 10X9+1.5X8 + 2.5X8 = 122molATP，脂肪酸活化用去 2molATP，净得 122-2=120molATP （1 分） 2.脂肪是如何合成的？（包括 3-磷酸甘油的来源、脂肪酸的合成、线粒体、内质网的延长酶 系） 答： 1） 3-磷酸甘油的来源： 由糖酵解产生的磷酸二羟丙酮还原；由脂肪动员产生的甘油在脂肪组织外，消耗 ATP，经甘 油激酶催化而生成。（1 分） 2）从头合成： 丙二酰 CoA 的形成。由乙酰 CoA 羧化而成，由乙酰 CoA 羧化酶催化。由乙酰 CoA 和丙二酰 CoA 作为原料，进行脂酰 CoA 的合成。脂酰 CoA 的合成（4 个步骤）；缩合反应、加氢反应 （第一次还原反应）、脱水反应、加氢反应（第二次还原反应），每进行一个循环增加 2 个 碳原子的长度。 （3 分） 3）线粒体延长酶系，β-氧化的逆过程。脂酰 CoA 和乙酰 CoA 缩合成β-酮脂酰 CoA，再经 过加氢，产生比原来多 2 个碳原子的脂酰 CoA。（2 分） 4）内质网的延长酶系。利用丙二酰 CoA 作 C2 的供体，NADH+H+作氢的供体，可延长饱和 和不饱和脂肪酸。（2 分） 5）脂肪的合成，由磷酸甘油转酰基酶作用，磷酸甘油和 2 分子脂酰 CoA 作用，生成磷脂酰， 再经磷脂酸磷酸酶作用，水解成甘油二酯，再和另一分子脂酰 CoA 缩合成甘油三酯。（2 分） 【题库答案】第七章 生物氧化 JLMUBioChemistry 2016-09-07 第七章 生 物 氧 化 一、名词解释： 1.物质在生物体内进行的氧化反应称生物氧化。 2.代谢物脱下的氢通过多种酶与辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合为水，此过 程与细胞呼吸有关故称呼吸链。 3.代谢物脱下的氢经呼吸链传递给氧生成水，同时伴有 ADP 磷酸化为 ATP，此过程称为氧化 磷酸化。 4.物质氧化时每消耗 1 摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数，即生成 ATP 的摩尔数，此称 P/O 比值。 5. 由于脱氢或脱水等作用，使代谢物分子内部能量重新分布而形成高能磷酸化合物（或高 能硫酯化合物），然后将高能键转移给 ADP（或 GDP）生成 ATP（或 GTP）的反应称为底物 水平磷酸化。此过程与呼吸链无关。 二、选择题 （一）单项选择题 1 D, 2 C, 3 A, 4 A, 5 E, 6 E, 7 A, 8 E, 9 C, 10 D, 11 B, 12 A, 13 B,14 E, 15 D, 16 D, 17 A, 18 D, 19 B,20 E,21 B, 22 D, 23 B, 24 D, 25 C, 26 A, 27 E, 28 C, 29 D, 30 E （二）多项选择题 1.ABC，2.ABC，3.ACD，4.ACD，5.BD，6.ABCD，7.ACD，8.BC，9.ABC10.ABCD，11.ABC，12.AC， 13.ACD，14.BCD，15.ABCD，16.ABD，17.AB18.AB，19.CD，20.CD，21.ABCD，22.AD，23.ABD， 24.ABC，25.ABCD 三、简答题 1.共同点： （1）终产物相同，都是二氧化碳和水； （2）释放的总能量相同。（1 分） 不同点： 生物氧化： （1）常温常压、含水环境、近于中性 pH 条件由酶催化完成。 （2）能量逐步释放，并有相当一部分转换成 ATP。 （3）二氧化碳为有机酸脱羧生成；水由活化的氢与活化了的氧结合生成。（2 分） 体外燃烧：（1）高温下进行。 （2）能量以光和热的形式骤然释放。 （3）二氧化碳为碳和氧的化合生成；水为氢和氧的化合生成。（2 分） 2. 这可以从能量的生成、利用、储存、转换与 ATP 的关系来说明。 生成：糖、脂、蛋白质的氧化分解，都以生成高能物质 ATP 为最重要。（1 分） 利用：绝大多数合成反应所需要的能量由 ATP 直接提供，少数情况下利用其他三磷酸核苷 供能。在一些生理活动中，如肌肉收缩、腺体分泌、物质吸收、神经传导和维持体温等， 都需 ATP。（1 分） 储存：由 ATP 和肌酸可生成磷酸肌酸储存，需要时再转换成 ATP。（1 分） 转换：在相应的酶催化下，ATP 可为其他二磷酸核苷转变为三磷酸核苷供出 1 个磷酸，参加 有关反应。（1 分） 拒估计，中等体力劳动的正常人，每日合成和利用的 ATP 数量约 70kg，周转很快，说明 ATP 在生物体内能量代谢中的中心地位。（1 分） 四、问答题 呼吸链的组成部分包括 NADH、黄素蛋白、CoQ、铁硫蛋白和细胞色素体系（1 分）。大部分 成员以复合体的形式镶嵌在线粒体内膜上，CoQ 和 Cyt c 游离存在于线 分）。 FAD （FeS）（4 分） （4 分） ↓ NADH→FP1（FMN）→CoQ→Cyt b→Cyt c1→Cyt c→Cyt aa3→O2 （FeS） 题库答案】第八章 氨基酸代谢 JLMUBioChemistry 2016-09-07 第八章 氨基酸代谢 一、名词解释 1．正氮平衡：摄入氮＞排出氮，称正氮平衡，常见于儿童、孕妇、恢复期病人等。 2．负氮平衡：摄入氮＜排出氮，称负氮平衡，常见于饥饿、肿瘤晚期病人等。 3．蛋白质的营养价值：蛋白质所含必需氨基酸的种类、数量、比例等的合适程度称蛋白质 的营养价值。 4．必需氨基酸：体内不能合成必需由食物提供的氨基酸称必需氨基酸，包括苏氨酸，色氨 酸，缬氨酸，赖氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，苯丙氨酸及蛋氨酸。 5．蛋白质的互补作用： 6．蛋白质肠中腐败作用：肠道细菌对蛋白质及蛋白质分解产物所起的作用称为蛋白质肠中 腐败作用，腐败作用的产物多数对人体有害，也可产生少数有益的物质，如维生素、脂肪酸 等。 7．转氨基作用：转氨基作用是指氨基酸的氨基通过转氨酶的作用，将氨基转移至α-酮酸的 酮基位置上，从而生成与此相应的α-氨基酸；同时原来的α-氨基酸则转变成为相应的α酮酸。 8．联合脱氨基作用：由转氨酶催化的转氨基作用和 L-谷氨酸脱氢酶催化的谷氨酸氧化脱氨 基作用联合进行，称为联合脱氨基作用。 9．生糖氨基酸：脱去氨基后生成的α-酮酸可在体内经糖异生作用形成葡萄糖的氨基酸称为 生糖氨基酸。 10．鸟氨酸循环：又称尿素循环。为肝合成尿素的途径。此循环中，鸟氨酸与 NH3 及 CO2 合成瓜氨酸，再加 NH3 生成精氨酸。后者在精氨酸酶催化下水解释出尿素和鸟氨酸，鸟氨 酸可反复循环利用。 11．一碳单位：某些氨基酸在代谢过程中，可分解生成含有一个碳原子的化学基团，包括甲 基、甲烯基、甲炔基、甲酰基、亚氨甲基等。 二、选择题 （一）单项选择题 1．B 2．C 3．E 4．E 5．A 6．D 7．C 8．B 9．E 10．D 11．C 12．D 13．D 14．A 15．D 16．C 17．D 18．D 19．E 20．B 21．A 22．A 23．B 24．E 25．B 26．C 27．C 28．A 29．A 30．B 31．B 32．A 33．B 34．C 35．E （二）多项选择题 1．AB 2．CD 3．ABCD 4．ABCD 5．ABCD 6．ABC 7．AC 8．BD 9．AB 10．BD 11．ACD 12．ABCD 13．BCD 14．ABC 15．BCD 16．ABCD 17．ABC 18．ABD 19．ABC 20．ABC 三、简答题 1．血氨的来源：氨基酸脱氨基（1 分）、肠道吸收、肾产生（1 分）。血氨的去路：合成尿素 （1 分）、重新合成非必需氨基酸（1 分）、合成其它含氮化合物（1 分）。 2．维生素 B6 的磷酸酯是氨基酸代谢中许多酶的辅酶（1 分）。重要作用有：（1）是转氨酶 的辅酶（1 分），参与体内氨基酸的分解代谢及体内非必需氨基酸的合成（1 分）。（2）磷酸 吡哆醛又是氨基酸脱羧酶的辅酶（1 分），它与γ-氨基丁酸、组胺、5-羟色胺、儿茶酚胺类、 牛磺酸、多胺等许多生物活性物质的合成有关（1 分）。 3．氨是有毒物质。除合成尿素外，谷氨酰胺的生成是氨在组织中的解毒方式（1 分）。大脑、 骨骼肌、心肌等是生成谷氨酰胺的主要组织（1 分）。谷氨酰胺的合成对维持中枢神经系统 的正常生理活动具有重要作用（1 分）。谷氨酰胺又是氨在体内的运输形式，是合成嘌呤、 嘧啶等含氮化合物的原料（1 分）。在肾中谷氨酰胺经谷氨酰胺酶水解释放氨，NH3 可与肾 小管管腔内的 H+结合成 NH+4 随尿排出，调节酸碱平衡，这在酸中毒时尤为重要（1 分）。 4．蛋氨酸循环是指活性蛋氨酸提供甲基反应及其再生的循环过程（1 分）。这个循环过程包 括以下四步反应：①蛋氨酸 → S-腺苷蛋氨酸(SAM)；②SAM → S-腺苷同型半胱氨酸③S-腺 苷同型半胱氨酸 → 同型半胱氨酸④同型半胱氨酸 → 蛋氨酸（2 分）。蛋氨酸循环的生理 意义是：①为机体的某些甲基化反应提供活性甲基（1 分）②使 N5-甲基四氢叶酸的甲基得 到利用，提高四氢叶酸的利用率（1 分）。 5．鸟氨酸循环是指一分子氨、CO2、水及 2 分子的 ATP 在氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ的作用下 生成氨基甲酰磷酸，鸟氨酸与氨基甲酰磷酸反应生成瓜氨酸，瓜氨酸再与天冬氨酸上氨基反 应生成精氨酸代琥珀酸，精氨酸代琥珀酸裂解生成精氨酸，精氨酸在肝精氨酸酶的催化下水 解生成尿素和鸟氨酸（2 分）。鸟氨酸可再重复上述过程，如此循环一次，2 分子氨和 1 分子 CO2 变成 1 分子尿素（1 分）。在鸟氨酸循环过程中，精氨酸代琥珀酸合成酶为限速酶，此 步反应是一个耗能反应。鸟氨酸循环在线 分）。生理意义：肝脏通过 鸟氨酸循环将有毒的氨转变成无毒的尿素，经肾排出体外。这是肝的一个重要生理功能，其 意义在于解除氨毒（1 分）。 6．丙氨酸-葡萄糖循环过程：肌肉中的氨基酸经转氨基作用将氨基转移至丙酮酸，丙酮酸接 受氨基生成丙氨酸，即以丙氨酸的形式携带着肌肉氨基酸脱下的氨经血液运输到肝（1 分）。 在肝中，丙氨酸经联合脱氨基作用，释放出氨，可用于合成尿素（1 分）。脱氨后生成的丙 酮酸异生为葡萄糖。葡萄糖可进入血液输送至肌肉，在肌肉中葡萄糖又可分解为丙酮酸，供 再次接受氨基生成丙氨酸，如此循环地将氨从肌肉转运到肝（1 分）。生理意义：通过这一 循环，一方面使肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝，以便进一步代谢(1 分)；另一方 面又使肝为肌肉提供了葡萄糖，作为肌肉活动的供能物质（1 分）。 7．谷氨酸在谷氨酸脱羧酶作用下，脱去α-羧基生成γ-氨基丁酸（1 分），需要维生素 B6 做 为辅酶（1 分）。γ-氨基丁酸物质在脑中的含量较高，为抑制性神经递质（1 分），妊娠性呕 吐的孕妇和多动症的患儿等可服用维生素 B6 进行辅助治疗（2 分）。 8．叶酸在体内以四氢叶酸形式参与一碳单位基团的转运（1 分），若缺乏叶酸必然导致嘌呤 或脱氧胸腺嘧啶核苷酸含成障碍，进而影响核酸与蛋白质的合成以及细胞增殖（1 分）。维 生素 B 12 是甲硫氨酸合成酶的辅酶（1 分），若体内缺乏维生素 B 12 会导致 N5-CH3-FH4 上 的甲基不能转移，减少 FH4 再生，亦影响细胞分裂，故可产生巨幼红细胞贫血（2 分）。 四、论述题 1．体内氨基酸主要来源有：（l）食物蛋白质的消化吸收（2 分）；（2）组织蛋白质的分解（2 分）；（3）经转氨基反应合成非必需氨基酸（2 分）。主要去路有：（1）合成组织蛋白质（1 分）；（2）脱氨基作用，产生的氨合成尿素，α酮酸转变成糖和／或酮体，并氧化产能（1 分）；（3）脱羧基作用生成胺类（1 分）；（4）转变为嘌呤、嘧啶等其他含氮化合物（1 分）。 2．肝功能严重损伤时，尿素合成发生障碍，血氨浓度增高，称为高氨血症（1 分）。一般认 为氨进入脑组织，可与脑中的α-酮戊二酸经氨基化而合成谷氨酸，氨还可进一步与脑中的 谷氨酸结合生成谷氨酰胺（2 分）。这两步反应需消耗 NADH＋H+和 ATP，并且使脑细胞中的 α-酮戊二酸减少，导致三羧酸循环和氧化磷酸化作用减弱，从而使脑组织中 ATP 生成减少， 引起大脑功能障碍，严重时可产生昏迷，这是肝昏迷氨中毒学说的基础（3 分）。 另一方面，酪氨酸脱羧基生成酪胺，苯丙氨酸脱羧基生成苯乙胺，酪胺和苯乙胺若不能在肝 内分解而进入脑组织，则可分别经β-羟化而形成β-羟酪胺（鱆胺）和苯乙醇胺（2 分）。它 们的化学结构与儿茶酚胺类似，称为假神经递质（1 分）。假神经递质增多，可取代正常神 经递质儿茶酚胺，但它们不能传递神经冲动，可使大脑发生异常抑制，这可能与肝昏迷有关 （1 分）。 3．心肌和骨骼肌中的 L-谷氨酸脱氢酶的活性很弱，氨基酸很难通脱联合脱氨基作用脱去氨 基（1 分）。在这些组织中，氨基酸主要通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基（1 分）。在此过程中， 氨基酸通过连续转氨基作用，把氨基转移到草酰乙酸，生成天冬氨酸（2 分）。然后，天冬 氨酸在腺苷酸代琥珀酸合成酶催化下与次黄嘌呤核苷酸(IMP)缩合成腺苷酸代琥珀酸（2 分）。 腺苷酸代琥珀酸又在腺苷酸代琥珀酸裂解酶催化下，裂解为延胡索酸和 AMP（2 分）。AMP 经腺苷酸脱氨酶催化水解生成 IMP 和游离的 NH3，IMP 可以再参与重复循环（2 分）。 4．一碳单位是某些氨基酸在体内分解代谢过程中产生的，它可参与嘌呤和胸腺嘧啶的合成， 进而为核酸的合成提供原料（3 分）。一碳单位还直接参与 S-腺苷甲硫氨酸的合成，有效地 促进甲硫氨酸循环（2 分）。通过甲硫氨酸循环可提供活性甲基，用于肾上腺素、肌酸、胆 碱、肉毒碱等许多生理活性物质的合成（3 分）。可见，一碳单位的代谢与体内氨基酸、核 酸以及其它物质代谢密切相关，对机体生命活动有重要意义。（2 分） 【题库答案】第九章 核苷酸代谢 JLMUBioChemistry 2016-09-07 第九章 核苷酸代谢 一、名词解释 1.利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及 CO2 等简单物质为原料，经过一系列酶促反应合成核 苷酸的过程。 2.利用体内游离的碱基或核苷，经过简单的反应合成核苷酸的过程。 3.血中尿酸含量升高，当超过 8 mg % 时，尿酸盐晶体沉积于关节、软组织、软骨及肾等处， 而导致关节炎，尿路结石及肾疾病等，临床上称为痛风症。 4．指某些嘌呤、嘧啶、叶酸以及某些氨基酸类似物具有通过竞争性抑制或以假乱真等方式 干扰或阻断核苷酸的正常合成代谢，从而进一步抑制核酸、蛋白质合成以及细胞增殖的作 用，即为核苷酸合成的抗代谢物。 5．核苷酸合成的反馈调节是指核苷酸合成过程中，反应产物对反应过程中某些调节酶的抑 制作用，反馈调节一方面使核苷酸合成能适应机体的需要，同时又不会合成过多，以节省 营养物质及能量的消耗。 二、选择题 （一）单项选择题 1．E 2．B 3．E 4．B 5．A 6．C 7．C 8．A 9．A 10．D 11．A 12．C 13．C 14．C 15．C （二）多项选择题． 1．ABCD 2．ABC 3．ABC 4．AB 5．AC 6．BC 7．ABCD 8．AC 9．ACD 10．AC 三、简答题 1． ① 作为核酸合成的原料，这是核苷酸最主要的功能（1 分）； ② 体内能量的利用形式，ATP 是细胞的主要能量形式（1 分）； ③ 参与代谢和生理调节，某些核苷酸或其衍生物是重要的调节分子（1 分）； ④ 组成辅酶，其中腺苷酸可作为多种辅酶的组成成分（1 分）； ⑤ 活化中间代谢物，核苷酸可作为多种活化中间代谢物的载体（1 分）。 2．PRPP（磷酸核糖焦磷酸）在嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸从头合成与补救合成过程中都是不 可缺少的成分（2 分）， 表现在：① 核苷酸补救合成中，PRPP 与游离碱基直接生成各种一磷酸核苷；（1 分） ② 嘌呤核苷酸从头合成过程中，PRPP 作为起始原料与谷氨酰胺生成 PRA，然后逐步合成各 种嘌呤核苷酸（1 分）； ③ 嘧啶核苷酸从头合成过程中，PRPP 参与乳清酸核苷酸的生成，再逐渐合成尿嘧啶一磷酸 核苷（1 分）。 3．痛风是以血中尿酸含量过高为主要特征的疾病，多见于男性（1 分）。尿酸水溶性较差， 血浆中尿酸含量高于 8 mg%时，尿酸盐晶体便沉积于关节、软骨、软组织和肾等处，导致 关节炎、尿路结石及肾疾病（1 分）。服用次黄嘌呤的类似物别嘌呤醇(allopurinol)来治疗痛 风症，别嘌呤醇与次黄嘌呤的结构非常相似，是黄嘌呤氧化酶的竞争性抑制剂，抑制尿酸 的生成（1 分）；别嘌呤醇还可与 PRPP 反应生成别嘌呤醇核苷酸，这不仅消耗核苷酸合成 所必需的 PRPP，而且还作为 IMP 的类似物代替 IMP，反馈地抑制嘌呤核苷酸的从头合成（2 分）。 4．5-氟尿嘧啶、6-巯基嘌呤、氨基喋呤和氨甲喋呤、氮杂丝氨酸等核苷酸抗代谢物均可作 为临床抗肿瘤药物，其各自机理如下表所示： 抗肿 瘤 药 5-氟尿嘧啶 物 6-巯基嘌呤 氨基喋呤 氮杂丝氨 （ 和氨甲喋 1 呤 酸 分） 核苷 酸代 谢 中 胸腺嘧啶 类似 次黄嘌呤 叶酸 谷氨酰胺 （ 1 分） 物 作用 机理 抑制胸腺嘧 啶核苷酸合 成酶 抑制 IMP 转变为 AMP 和 GMP 的 反应；抑制 IMP 和 GMP 的补救 合成 抑制二氢 叶酸还原 酶 干扰嘌呤、 嘧啶核苷 （3 分） 酸的合成 四、论述题 1．嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸从头合成过程中在原料、合成程序及反馈调节等方面的异同点 如下表所示： 嘌呤核苷酸 嘧啶核苷酸 原料 天冬氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、 天冬氨酸、谷氨酰胺、CO2、PRPP、 CO2、一碳单位、PRPP（2 分） 一碳单位（仅胸苷酸合成）（2 分） 程序 在磷酸核糖分子上逐步合成嘌 首先合成嘧啶环，再与磷酸核糖结 反馈 调节 呤环，从而形成嘌呤核苷酸（1 分） 嘌呤核苷酸产物反馈抑制 PRPP 合成酶、酰胺转移酶等起始反应 的酶 （2 分） 合形成核苷酸（1 分） 嘧啶核苷酸产物反馈抑制 PRPP 合 成酶、氨基甲酰磷酸合成酶、天冬 氨酸氢基甲酰转移酶等起始反应 的酶（2 分） 【题库答案】第十章 物质代谢的联系与调节 JLMUBioChemistry 2016-09-07 第十章 物质代谢的联系与调节 一、名词解释 1．限速酶（关键酶）：在代谢途径的一系列酶促反应中，催化速度最慢的酶常具有调节作用， 其活性改变可影响、决定整个代谢途径速度，或改变代谢方向，称为调节代谢的关键酶（限 速酶）。其活性常被某些因素调节。 2．变构酶：指代谢途径中受变构调节的关键酶，常为寡聚酶，有催化亚基(部位) 含结合底 物催化反应的活性中心及调节亚基含与变构效应剂结合引起调节作用的调节部位。 3．变构调节：某些小分子别构效应剂非共价结合于变构酶的调节部位，快速引起酶构象改 变，引起酶活性改变，使酶被激活或抑制，调节其活性。 4．酶的化学修饰调节：酶蛋白上的特殊基团在细胞内其他酶作用下进行可逆的共价修饰， 从而快速改变酶的活性，以磷酸化和脱磷酸最为多见。 5．蛋白激酶：促进蛋白共价修饰的酶，可由 ATP 提供磷酸基和能量，催化酶蛋白或其他蛋 白多肽的丝、苏或酪氨酸羟基发生磷酸化，改变酶与蛋白活性。 6．机体内外环境条件变化后，高等生物的内分泌细胞分泌一定的激素，激素通过受体对其 他细胞发挥的代谢调节作用。 二、选择题 （一）单项选择题 1．C 2．C 3．D 4．D 5．B 6．D 7．E 8．E 9．B 13．A 14．E 15．C 16．E 17．D 18．C 19．D 20．D 10．E 11．D 12．E （二）多项选择题 1．ABC，2．ACD，3．BCD，4．ABD，5．AB，6．ABCD 三、简答题 1．单独用糖、脂肪或氨基酸喂动物，在体内可否互相转变为其他营养素的原因如下：糖可 转变成脂肪，葡萄糖转化为 3-磷酸甘油和乙酰辅酶 A，后者合成脂肪酸，进而合成脂肪。（1 分）但必需脂肪酸（亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸）由糖不能合成。（1 分）脂肪不能变糖， 因为脂酸氧化产物乙酰辅酶 A 不能生糖，只有甘油部分可糖异生。（1 分）葡萄糖代谢中间 物可以合成非必需氨基酸，但甲硫氨酸等 8 种必需氨基酸不能由糖合成，故糖不能完全合成 蛋白。（1 分）成糖氨基酸的碳架可异生成糖。氨基酸可氧化成乙酰辅酶 A 进而合成脂肪。 脂肪不能合成蛋白。（1 分） 2．酶的变构调节和化学调节的异同点： 相同点：都属酶的快速调节，在细胞水平改变酶活性，调节代谢途径关键酶。（1 分） 不同点：调节机制上，变构调节需小分子变构效应剂，与活性中心外调节部位非共价可逆结 合，酶构象改变，活性改变，无放大效应；（2 分）而化学修饰调节，需其他酶的作用，催 化酶蛋白发生基团的共价连接、去除，酶活性改变。多级偶联有放大效应。磷酸化虽消耗小 量 ATP，仍是经济有效的调节方式。（2 分） 四、论述题 1．糖、脂肪、氨基酸三大营养物质在代谢中的相互联系： (1)糖代谢与脂肪代谢联系：葡萄糖可转化成脂肪，葡萄糖→磷酸二羟基丙酮→3-磷酸甘油→ 丙酮酸→乙酰辅酶 A（1 分）；葡萄糖→丙酮酸，草酰乙酸，参与柠檬酸-丙酮酸循环将乙酰 辅酶 A 输出胞液；乙酰辅酶 A 合成脂肪酸及脂酰辅酶 A（1 分）；脂酰辅酶 A 转酰基到 3-磷 酸甘油生成脂肪。脂肪分解只有甘油可以异生成糖（1 分）。糖氧化增多，生成的柠檬酸和 ATP 激活乙酰辅酶 A 羧化酶，使大量乙酰辅酶 A 参与合成脂肪酸和脂肪。并抑制脂肪动用氧 化。糖供给不足或代谢障碍 (如饥饿、糖尿病)时，脂肪大量动员，脂肪酸分解增加，酮体 生成增多，可导致酸中毒。乙酰辅酶 A 是合成胆固醇的碳源（1 分）。 (2)糖代谢与氨基酸代谢联系：组成蛋白质的 20 种氨基酸，有 18 种经脱氨转变生成的相应 α-酮酸，可通过三羧酸循环和呼吸链氧化为 H2O、CO2，生成 ATP（1 分）。也可经糖异生 途径生糖（1 分）。而糖代谢中间物如丙酮酸、草酰乙酸和α-酮戊二酸等可氨基化生成 12 种非必需氨基酸（1 分）。 (3)脂肪代谢和氨基酸代谢联系：脂肪中仅甘油部分可异生成葡萄糖，转变为非必需氨基酸 （1 分）。而各种氨基酸碳架氧化可生成乙酰辅酶 A，其可作为碳源参与脂肪酸和胆固醇的 合成（1 分）。丝氨酸、甲硫氨酸等作为原料参与合成磷脂（1 分）。 【题库答案】第十一章 DNA 的生物合成 JLMUBioChemistry 2016-09-07 第十一章 DNA 的生物合成 一、名词解释 1．半不连续复制指 DNA 复制时，领头链连续复制（1’）而随从链不连续复制（1’）的方 式。 2．领头链指合成走向与解链方向相同（1’）可以随着双链的不断解开而连续合成的（1’） 子链。 3．随从链指合成走向与解链方向相反（1’）必须待模板链解开一定长度后才能从 5ˊ→3 ˊ方向合成引物并延长的子链，该子链的合成是不连续的（1’）。 4．冈崎片段指复制中随从链上合成（1’）的不连续 DNA 片段（1’）。 5. 提供 3?-OH 末端的 RNA 分子（1’）,按照模板依次聚合 dNTP 合成 DNA（1’）。 6．指真核生物染色体线性 DNA 分子末端的结构（1’），由末端单链 DNA 序列和蛋白质构成 （1’）。 7．DNA 分子上（1’）的碱基错配（1’）称点突变。 8．在逆转录酶（1’）的作用下，以 RNA 为模板合成 DNA（1’）的过程。 二、选择题 （一）A 型题 1.E 2.B 3.A 4.A 5.C 6.C 7.C 8.B 9.E 10.A 11.A 12.C 13.D 14.C 15.A 16.C 17.B 18.C 19.A 20.E 21.E 22.E 23.B 24.D 25.C 26.C 27.E 28.B 29.E 30.E 31.A 32.C （二）X 型题 1．AB 2．BD 3．ABC 4．ABC 5．ABCD 6．BCD 7．CD 8．ABCD 9．ABCD 10.AC 1 1.ABCD 12.ABCD 13.ABCD 14.ABD 15.ABCD 16.ABCD 三、简答题 1．DNA 切除修复机制主要有三种类型： （1）碱基切除修复：由 DNA 糖苷酶发动，主要用于修复单个碱基的损伤（1’）。 （2）核苷酸切除修复：由多酶复合体发动，可修复几乎所有类型的 DNA 损伤（2’）。 （3）碱基错配修复：由错配修复系统来完成，主要用于修复 DNA 复制时由于碱基错配而造 成的损伤（2’）。 2．半保留复制的意义是将 DNA 中储存的遗传信息准确无误的传递给子代，体现了遗传的保 守性，是物种稳定的分子基础（1’）。 确保 DNA 复制的高保线 种机制：①遵守严格的碱基配对规律，即 A-T， G-C（1’）；②碱基选择功能，即在复制延长中 DNA 聚合酶能正确选择底物 dNTP，使之与模 板核苷酸配对（1’）；③即时校读功能，即复制出错时 DNA 聚合酶的 3ˊ→5ˊ核酸外切酶 活性可切除错配的核苷酸，同时利用 5ˊ→ 3ˊ聚合活性补回正确的核苷酸，复制继续进行 （2’）。 3．DnaA、DnaB 、DnaC、DnaG、SSB 和拓扑异构酶都是与原核生物复制起始相关的酶和蛋 白质因子。 原核生物复制起始相关酶和蛋白质因子的功能 蛋白质（基因） 通用名 功能 DnaA(dnaA) DnaB(dnaB) 解螺旋酶 辨认起始点 （1’） 解开 DNA 双链 （0.5’） DnaC(dnaC) 运送和协同 DnaB（0.5’） DnaG(dnaG) 引物酶 催化 RNA 引物合成（1’） SSB 单链 DNA 结合蛋 稳定已解开的单链（1’） 白 拓扑异构酶 理顺 DNA 链（1’） 4．因为是定点双向复制，且一个复制叉每分钟渗入 45000 对核苷酸残基，所以大肠杆菌 DNA 每分钟会渗入 45000×2 对核苷酸残基。（2’） 2.2×109/(45000×618×2)=40 分钟 （3’） 因此大肠杆菌 DNA 复制一次约 40 分钟。 四、论述题 1.DNA 的复制是一个非常复杂的生物学过程，有许多酶、特异的蛋白因子及小分子化合物 的参与，共同完成复制的起始、链的延伸和链的终止等过程。（1’）包括: ①模板：解开的 DNA 单链（1’）； ②底物：4 种脱氧三磷酸核糖核苷（dNTP），即 dATP、dGTP、dCTP 和 dTTP（1’）； ③引物：提供 3′-OH 末端的 RNA 小分子（1’）； ④DNA 聚合酶（DNA-pol）是催化底物 dNTP 以 dNMP 方式聚合为新生 DNA 的酶，聚合时需 要 DNA 为模板，故称为依赖于 DNA 的 DNA 聚合酶。（1’） ⑤解螺旋酶(helicase) 在原核生物又称为 DnaB，其功能是利用 ATP 供能将 DNA 双螺旋间的 氢键解开，使 DNA 局部形成两条单链。（1’） ⑥单链 DNA 结合蛋白（SSB）能与双链 DNA 解开形成的两条单链 DNA 分别结合，防止单链 DNA 重新形成双螺旋，并保护它们不受核酸酶水解。（1’） ⑦DNA 拓扑异构酶（DNA topoisomerase）简称拓扑酶，指改变 DNA 超螺旋状态，理顺 DNA 链的酶。拓扑酶分为 I 型和 II 型。（1’） ⑧引物酶，在原核生物又称为 DnaG 是复制起始时催化生成小分子 RNA 引物的酶。（1’） ⑨DNA 连接酶，在原核生物是利用 NAD+供能，连接双链 DNA 中单链缺口的酶。（1’） 2 DNA 的复制过程大致可分为复制的起始、延伸及终止三个阶段。（1 分） 1）复制的起始：首先需要打开 DNA 的超螺旋和双螺旋，以形成单链模板（1 分），SSB 结合 于已解开的单链上，形成一个复制叉（1 分），引物酶以复制起始点的一段单链 DNA 为模板， 以三磷酸核糖核苷为底物，按 5′→3′方向催化合成一小段 RNA 引物，复制正式开始（1 分）。 2）复制的延伸：在 RNA 引物的 3′-OH 端，DNA 聚合酶催化四种三磷酸脱氧核糖核苷（1 分），分别以 DNA 的两条链为模板，同时合成两条新的 DNA 子代链。（1 分） 新合成的链中有一条链合成方向与复制叉前进方向是一致的，合成能顺利地连续进行，此 链称为前导链（1 分）；而另一条链合成方向与复制叉前进方向相反，形成不连续片段（冈 崎片断），称滞后链（1 分）。 3）复制的终止：包括切除引物（1 分），冈崎片段的延长和连接（1 分）。 【题库答案】第十二章 RNA 的生物合成 JLMUBioChemistry 2016-09-07 第十二章 RNA 的生物合成 一、名词解释 1．在结构基因的 DNA 双链中（0.5’），只有一条链可以作为模板，通常将这条能指导转录 的链称为模板链或有意义链（0.5’）；与其互补的另一条链则称为编码链或反意义链（0.5’）。 转录的这种选择性称不对称转录（0.5’）。 2．原核细胞的 RNA 聚合酶由 5 个亚基（α2ββ′σ）组成（0.5’），其中α2ββ′是该 酶的核心酶（1’），催化 RNA 链的 5′→3′延伸合成（0.5’）。 3．转录起始点上游（1’），调控转录过程的 DNA 区段（1’），统称为顺式作用元件。 4．能直接、间接辨认和结合（1’）转录上游区段 DNA 的蛋白质（1’），统称为反式作用因 子。 二、选择题 （一）A 型题 1.A 2.C 3.E 4.A 5.D 6.B 7.C 8.B 9.C 10.C 11.B 12.A 13.B 14.D 15.D 16.A （二）X 型题 1.ABCD 2.ABCD 3.ABCD 4.ABCD 5.ABCD 6.ACD 7.AD 8.AC 三、简答题 1．mRNA 转录后的加工包括： （1）5’末端形成帽子结构：转录产物第一个核苷酸常是 5’-三磷酸鸟苷 pppG。mRNA 在 成熟过程中，先由磷酸酶把 5’-pppG 水解生成 5’-PG，然后 5’起始部位与另一个三磷酸 鸟苷 pppG 反应，生成三磷酸双鸟苷。在甲基化酶作用下，第二个鸟嘌呤碱基发生甲基化反 应，形成帽子结构（m7GpppN-）（2’）。 （2）在 mRNA3’端加上聚腺苷酸尾巴（polyA）：这一过程在细胞核内完成，在加入 polyA 之前，先由核酸外切酶切去 3’末端一些多余的核苷酸，然后在多聚腺苷酸聚合酶催化下， 在 3’末端加上 polyA（2’）。 （3）hnRNA 的剪接：hnRNA 是 mRNA 的前体，通过多种核酸酶的作用将 hnRNA 中内含子部 分切去，将外显子部分拼接起来（1’）。 2．RNA 转录体系及其作用如下： （1）DNA：转录模板（1’） （2）四种核糖核苷酸（NTP）：RNA 合成的原料（1’） （3）RNA 聚合酶：①α2ββ′σ组成全酶，启动转录起始；②核心酶，催化四种 NTP 以 DNA 为模板按碱基配对原则形成 3′，5′-磷酸二酯键，生成 RNA 链。③σ因子，辨认 DNA 模板链上转录起始点。（2’） （4）ρ因子：结合转录产物 RNA，协助转录产物从转录复合物中释放 （1’） 四、论述题 1．原核生物 RNA 转录合成的基本过程为： ⑴ 转录的起始（1 分）：首先由 RNA 聚合酶的σ亚基辨认启动子，并促使 RNA 聚合酶全酶 与启动子结合，然后 RNA 聚合酶使 DNA 局部解链（1 分）。接着，RNA 聚合酶催化第一个 磷酸二酯键形成（1 分）。 ⑵ 转录的延伸（1 分）：σ亚基释出，核心酶在 DNA 模板链上沿 3′→5′方向移行（1 分）， 以四种 NTP 为底物，催化新生 RNA 链的合成，直至转录终止处（1 分）。 ⑶ 转录的终止（1 分）：存在两种不同的终止方式。① 自动终止：由于 DNA 模板上存在特 殊的终止子序列，使其转录产生的 RNA 产物可形成发夹结构，从而阻止 RNA 聚合酶继续沿 DNA 模板移动而终止转录（2 分）；② 依赖ρ因子的终止：即在ρ因子的协助下，RNA 聚 合酶识别新生 RNA 链上的终止信号，使 RNA-DNA 双螺旋解开，释放 RNA（1 分）。 【题库答案】第十三章 蛋白质的生物合成（翻译） JLMUBioChemistry 2016-09-07 第十三章 蛋白质的生物合成（翻译） 一、名词解释 1.由于基因突变导致蛋白质一级结构的改变，进而引起生物体某些结构和功能的异常，这种 疾病称为分子病。 2.在原核生物中，每种 mRNA 常带有几个功能相关的蛋白质的编码信息，能指导多条肽链 的合成，这种 mRNA 就称为多顺反子。 3.真核 mRNA 只编码一种蛋白质，为单顺反子。 4.mRNA 分子中每三个相邻的核苷酸组成一组，形成三联体，在蛋白质生物合成时，代表一 种氨基酸的信息，称为遗传密码或密码子。 5. 存在于核蛋白体大亚基上，在肽链延长的成肽过程中起催化作用。转肽酶催化 P 位的氨 基酰或肽酰的-CO 与 A 位的氨基酰 tRNA 的-NH2 形成肽键。另外，在翻译终止时，转肽酶尚 有酯酶的水解活性，可使合成的肽链与 tRNA 分离，进而释放新生肽链。 6. 核蛋白体小亚基上 16S rRNA 3′端与 mRNA 5′端配对识别的序列叫 SD 序列。 7.从 mRNA 5?端起始密码子 AUG 到 3?端终止密码子之间的核苷酸序列，各个三联体密码连 续排列编码一个蛋白质多肽链，为开放阅读框架。 8.氨基酸与特异 tRNA 结合形成氨基酰-tRNA 的过程称为氨基酸的活化。 9. 在翻译终止阶段起作用的蛋白因子不叫终止因子而称其为释放因子。有 RF 和 RR 两种。 RF 辨认 mRNA 上的终止密码。并结合于 A 位上。RF1 和 RF2 分别辨认三种不同的终止密码， RF3 激活核蛋白体上的转肽酶。使之表现为酯酶的水解活性。 10.广义的核糖体循环是指活化的氨基酸，由 tRNA 携带至核糖体上，以 mRNA 为模板合成 多肽链的过程。狭义的核糖体循环是指肽链合成的延长阶段，包含进位、成肽、转位三步。 11.多数靶向输送到溶酶体、质膜或分泌到细胞外的蛋白质，其肽链的 N-末端，一般都带有 一段保守的氨基酸序列，此类序列称为信号肽 二、选择题 （一）A 型题 1.C 2.D 3.B 4.A 5.A 6.C 7.E 8.B 9.D 10.C 11.E 12.C 13.C 14.D 15.E 16.A 17.C 1 8.B 19.B 20.C 21.B 22.C 23.C 24.B 25.D 26.C 27.C 28.D 29.B 30.C （二）X 型题 1.ABCDE 2.ABCD 3.ABCD 4.ABCD 5.AC 6.BC 7.CD 8.ACD 9.AD 10.ABD 11.BD 12.AC 13.ABCD 14.ACD 15.ABCD 三、简答题 1. mRNA 上每 3 个相邻的核苷酸编成一个密码子，代表某种氨基酸或肽链合成的起始或终 止信（4 种核苷酸共组成 64 个密码子）。 其特点有：①方向性：编码方向是 5ˊ→3ˊ；（1 分） ②连续性：密码子连续排列，既无间隔又无重叠；（1 分） ③简并性：除了 Met 和 Trp 各只有一个密码子之外，其余每种氨基酸都有 26 个密码子； （1 分） ④通用性：不同生物共用一套密码；（1 分） ⑤摆动性：在密码子与反密码子相互识别的过程中密码子的第一个核苷酸起决定性作用， 而第二个、尤其是第三个核苷酸能够在一定范围内进行变动。（1 分） 2.相似之处在于： ①都需消耗能量；②都需多种起始因子参加；③翻译起始的第一步都需核蛋白体的大小亚 基先分开；④都需 mRNA、氨基酰-tRNA 结合到核蛋白体小亚基上；⑤mRNA 在小亚基上就 位都需一定的结构成分协助；⑥在结合有 mRNA 和起始 tRNA 的小亚基上，最后需加上大亚 基；⑦都需生成翻译起始复合物。（2 分） 不同之处在于： (1)真核：①elF 种类多(10 多种)；②核蛋白体是 80s(40s+60s)；③起始 tRNA 是 met-tRNA(不 需甲酰化)；④mRNA 没有 S-D 序列。mRNA 在小亚基上就位需 5′端帽子结构和帽结合蛋白 及 elF2；⑤met-tRNA mRNA 先于结合到小亚基上。（1 分） (2)原核：①IF 种类少(3 种)；②核蛋白体是 70s(30s+50s)；③fmet-tRNA(需甲酰化)；④需 S-D 序列与 16S-rRNA 配对结合，及 rps-1 辨认识别序列；⑤mRNA 先于起始 tRNA 结合到小亚基 上。（2 分） 3. 氨基酸的活化是在氨酰-tRNA 合成酶的作用下（1 分），氨基酸与 ATP 作用生成氨基酰-AMP 酶复合物（1 分），活化的氨基酸与 tRNA 作用（1 分），在氨基酰-tRNA 合成酶的催化下生成 氨酰-tRNA（1 分），由 tRNA 将氨基酸带到核糖体上进行蛋白质的合成（1 分）。 4.mRNA 作为蛋白质生物合成的直接模板，指导蛋白质生物合成；（1 分）tRNA 携带转运活 化的氨基酸，参与蛋白质生物合成；（2 分）rRNA 与多种蛋白质结合成的核蛋白体，是蛋白 质生物合成的场所。（2 分） 5. 保证翻译准确性的关键有二：一是氨基酸与 tRNA 的特异结合，依靠氨酰- tRNA 合成酶的 特异识别作用实现（2 分）；二是密码子与反密码子的特异结合，依靠互补配对结合实现， 也有赖于核蛋白体的构象正常而实现正常的装配功能（3 分）。 四、论述题。 1.参与蛋白质生物合成的物质及其作用如下： （1）mRNA 作为蛋白质生物合成的直接模板；（1 分） （2）tRNA 既能识别 mRNA 上的密码子，又能转运活化的氨基酸；（1 分） （3）rRNA 与蛋白质组成的核蛋白体，是蛋白质生物合成的场所；（2 分） （4）20 种编码氨基酸是蛋白质合成的原料；（2 分） （5）酶及蛋白质因子：氨基酰-tRNA 合成酶催化氨基酰-tRNA 的生成；转肽酶催化肽键的 生成；还有起始因子、延长因子及终止因子参与蛋白质生物合成。（2 分） （6）其他：ATP、GTP 供能；还需 Mg2+、K+等。（2 分） 2. 新生多肽链不具备蛋白质的生物活性，必须经过复杂的加工修饰才能转变为有天然构象 的功能蛋白质。真核生物翻译后修饰包括多肽链折叠为天然的三维构象及对肽链一级结构 的修饰、空间结构的修饰等（2 分）。（1）多肽链折叠为天然构象的蛋白质。需要以下酶或 蛋白质因子的辅助：①分子伴侣：识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质正 确折叠（1 分）；②蛋白质二硫键异构酶：催化多肽链内或肽链之间二硫键的正确形成或催 化错配的二硫键断裂并形成正确的二硫键，使蛋白质形成天然构象（1 分）；③肽-脯氨酰顺 反异构酶：是蛋白质三维构象形成的限速酶，在肽链合成需要形成顺式构型时，可使多肽 链在各脯氨酸弯折处形成准确折叠（2 分）。（2）蛋白质一级结构的修饰主要是肽键水解和 化学修饰。水解主要是切除肽链 N 端和 C 端的部分序列。此外，水解加工使某些无活性的 蛋白前体经蛋白酶水解生成有活性的蛋白质、多肽或小分子活性肽类；化学修饰可对蛋白 质分子中的氨基酸残基进行多种化学修饰，包括糖基化、羟基化、甲基化、磷酸化、二硫 键形成、亲脂性修饰等（2 分）。（3）空间结构的修饰包括亚基聚合和辅基连接。具有四级 结构的蛋白质各亚基之间通过非共价键聚合形成寡聚体才能发挥作用；结合蛋白合成后需 要结合相应的辅基才能成为天然功能的蛋白质（2 分）。 3. 蛋白质生物合成的基本过程为： （1）氨基酸的活化与转运（1 分）：由氨基酰 tRNA 合成酶催化，ATP 供能，使氨基酸的羧 基活化并与相应的 tRNA 连接。（1 分） （2）核糖体循环（1 分）：为蛋白质合成的中心环节，通常将其分为肽链合成的起始、延长 和终止三个阶段。肽链合成的起始是指由核糖体大、小亚基，模板 mRNA 及起始 tRNA 组装 形成起始复合物的过程（1 分）。肽链的延长是指各种氨基酰 tRNA 按 mRNA 上密码子的顺 序在核糖体上一一对照入座，其携带的氨基酸依次以肽键缩合形成新生的多肽链（1 分）。 这一过程由注册、成肽和移位三个步骤循环进行来完成。（1 分）肽链合成的终止是指已合 成完毕的肽链从核糖体上水解释放，以及原来结合在一起的核糖体大小亚基、mRNA 和 tRNA 相互分离的过程。（1 分） （3）翻译后的加工（1 分）：指从核糖体上释放出来的多肽链，经过一定的加工和修饰转变 成具有一定构象和功能的蛋白质的过程。（1 分）包括新生肽链的折叠、N 端甲酰蛋氨酸或 蛋氨酸的切除、氨基酸残基侧链的修饰等。（1 分） 【题库答案】第十四章 基因工程 JLMUBioChemistry 2016-09-07 第十四章 基因工程 一、名词解释: 基因组：基因组是指来自一个生物体的一整套遗传物质。 基因表达：基因表达是基因转录及翻译的过程，也是基因所携带的遗传信息表达为表型的过 程。 同源重组：即基本重组，是指发生在同源序列间的 DNA 重组。 转化作用：通过自动获取或人为地提供给外源 DNA，使细胞或培养的受体细胞获得新的遗 传表型，称为转化作用。 癌基因：是基因组内正常存在的基因，其编码产物通常作为正调控信号促进细胞的增值和生 长。 原癌基因：是指存在于生物正常细胞基因组中的癌基因。 抑癌基因：抑癌基因是一类抑制细胞过度生长、增值从而遏制肿瘤形成的基因。 基因文库：是指一个包含了某一生物体全部 DNA 序列的克隆群体。 二、A 型选择 1、A 2、D 3、E 4、D 5、B 6、A 7、B 8、C 9、A 10、E 11、D 12、C 13、 E 14、D 15、B 16、D 17、A 18、E 19、E 20、B 21、C 22、D 23、B 24、A 25、C 26、C 27、E 28、C 29、D 三、B 型选择 1、A 2、A 3、A 4、A 四、X 型选择 1、ABCD 2、ABC 3、ABCD 4、ABD 5、ABCD 6、ABCD 7、ABCD 8、AB 9、ABC 10、 ABC 11、ABC 12、ABD 13、ACD 14、ABCD 15、ACD 五、填空题 1、DNA；遗传表型 2、克隆载体；目的基因；载体 DNA；受体细胞 3、双链 DNA 特异序列；内切 4、目的基因；PCR 5、外源基因；载体 DNA 6、转化；转染 六、简答题 1、质粒存在于细菌染色体外的小型环状双链 DNA 分子。质粒分子本身是含有复制功能的遗 传结构，能在宿主细胞独立自主地进行复制，并在细胞分裂时恒定地传给子代细胞。质粒带 有某些遗传信息，所以会赋予宿主细胞一些遗传性状。 2、应用重组 DNA 技术有时是为分离、获得某一感兴趣的基因或 DNA 序列，或是为获得感 兴趣基因的表达产物——蛋白质。基因工程又叫做基因拼接技术或 DNA 重组技术。这种技 术是在生物体外，通过对 DNA 分子进行人工“剪切”和“拼接”，对生物的基因进行改造和 重新组合，然后导入受体细胞内进行无性繁殖，使重组基因在受体细胞内表达，产生出人类 所需要的基因产物。通俗地说，就是按照人们的主观意愿，把一种生物的个别基因复制出来， 加以修饰改造，然后放到另一种生物的细胞里，定向地改造生物的遗传性状。 3、（1）目的基因的获取。 （2）克隆载体的的选择和构建。 （3）外源基因与载体的连接。 （4）重组 DNA 导入宿主细胞。 （5）重组体的筛选。 （6）克隆基因的表达。 4、（1）广泛存在于生物界中。 （2）在进化过程中，基因序列呈高度保守性。 （3）它们存在于正常细胞不仅无害，而且对维持正常生理功能、调控细胞生长和分化起重 要作用，是细胞生长和分化、组织再生、创伤愈合等所必须。 （4）在某些因素（如放射线、化学物质等）作用下，一旦被激活，发生数量上或结构上的 变化时，就有可能导致正常癌变。 七、简答题 1、在转基因技术中，想要批量生产某种蛋白质所在的基因，目前获取目的基因大致有如下 几种途径或来源。 （1）化学合成法：如果已知某基因的核苷酸序列，或根据某种基因产物的氨基酸序列推导 出该多肽编码基因的核苷酸序列，再利用 DNA 合成仪通过化学合成原理合成目的基因。该 方法适用于碱基数较少的目的基因，或大范围碱基突变的目的基因。 （2）基因组 DNA：直接从生物体提取总 DNA，采用物理方法(剪切或超声波)或限制性内切 酶将染色体 DNA 切割成许多片段，继而将它们与适当克隆载体结合，将重组 DNA 转入受体 菌中扩增，每个细菌内都携带一种重组 DNA 分子的多个拷贝。全部细菌所携带的各种染色 体 DNA 片段就涵盖了基因组全部信息，即基因文库（gene library）。建立基因文库后，结合 适当的筛选方法从众多的转化子菌株中选出含某一基因的菌株，扩增分离得到目的基因。这 种方法是为了构建基因文库，从中调用目的基因。 （3）cDNA：以 mRNA 为模板，利用反转录酶合成与 mRNA 互补的 DNA，再复制成双链 cDNA 片段，与适当载体连接后转入受体菌，扩增为 cDNA 文库。用适当方法 cDNA 文库中就可以 筛选分离到目的基因。 （4）聚合酶链反应：在有模板 DNA、引物及 dNTP 存在时，向 DNA 合成体系中引入热稳定 的 Taq DNA 聚合酶。反应体系经变性、退火及扩增循环自动。反复进行需要的目的 DNA 片 段的酶促合成，使其按指数增长。 【题库答案】第十五章 肝的生物化学 JLMUBioChemistry 2016-09-07 第十五章 肝的生物化学 一、名词解释 1.单胺氧化酶存在于线粒体中，从肠道吸收来的腐败产物胺类可由此酶氧化脱氨，生成醛与 过氧化氢。 2.来自体内外的非营养物质（药物、毒物、染料、添加剂，以及肠管内细菌的腐败产物）在 肝进行氧化、还原、水解和结合反应，这一过程称为肝的生物转化作用。 3.胆汁酸是存在于胆汁中一大类胆烷酸的总称，以钠盐或钾盐的形式存在，即胆汁酸盐，简 称胆盐。 4.初级胆汁酸是肝细胞以胆固醇为原料直接合成的胆汁酸，包括胆酸、鹅脱氧胆酸及相应结 合型胆汁酸。 5.次级胆汁酸在肠道细菌作用下初级胆汁酸 7α-羟基脱氧后生成的胆汁酸，包括脱氧胆酸 及石胆酸。 6.胆汁酸肠肝循环是胆汁酸随胆汁排入肠腔后，通过重吸收经门静脉又回到肝，在肝内转变 为结合型胆汁酸，经胆道再次排入肠腔的过程。 7.胆素原的肠肝循环肠道中有少量的胆素原可被肠粘膜细胞重吸收，经门静脉入肝，其中大 部分再随胆汁排入肠道，形成胆素原的肠肝循环。 二、选择题 （一）单项选择题 1.E，2.B，3.E，4.E，5.C，6.C，7.E，8.D，9.E，10.D，11.D，12.E，13.A，14.C，15.B，16.B， 17.B，18.A，19.D，20.C （二）多项选择题 1.ABCD 2.BCD 3.CD 4.BCD 5.ABCD 6.ABC 7.ABCD 8.BCD 9.ABCD 10.ABCD 三、简答题 1．何谓生物转化作用？有何生理意义？ (1）肝对进入体内的非营养物质（药物、毒物、染料、添加剂，以及肠管内细菌的腐败产 物）进行氧化、还原、水解和结合反应，这一过程称为肝的生物转化作用。（2 分） （2）意义：生物转化的生理意义在于它对体内的非营养物质进行转化，使生物活性物质 的生物学活性降低或消失（灭活作用），或使有毒物质的毒性减低或消失（解毒作用）（1 分）。 更为重要的是生物转化作用可将这些物质的溶解性增高，变为易于从胆汁或尿液中排出体 外的物质（1 分）。 应该指出的是，有些物质经肝的生物转化后，其毒性反而增加或溶解性反而降低，不易排 出体外。所以，不能将肝的生物转化作用笼统地看作是“解毒作用”（1 分）。 2.来源： （l）80%来源于血红蛋白； （2）其它来自铁卟啉酶类。（1 分） 去路： （1）胆红素入血后与清蛋白结合成血胆红素（又称游离胆红素）而被运输；（1 分） （2）被肝细胞摄取的胆红素与 Y 蛋白或 Z 蛋白结合后被运输到内质网在葡萄糖醛酸转移酶 催化下生成胆红素一葡糖醛酸酯，称为肝胆红素（又称结合胆红素）；（1 分） （3）肝胆红素随胆汁进入肠道，在肠道细菌作用下生成无色胆素原，大部分胆素原防粪便 排出，小部分胆素原经门静脉被重吸收入肝，大部分又被肝细胞再分泌入肠，构成胆素原 的肠肝循环；（1 分） （4）重吸收的胆素原少部分进入体循环，经肾由尿排出。（1 分） 3.（1）由肝细胞合成的初级胆汁酸，随胆汁排入肠道在帮助脂类消化吸收的同时，被肠道 细菌所水解、脱羟成为次级胆汁酸。（1 分）在肠道中约 95%的胆汁酸（包括初级的和次级 的、结合型的和游离型的）被重吸收，经门静脉入肝，在肝细胞内，将游离型胆汁酸在重 新合成为结合胆汁酸，并同新合成的胆汁酸一起再次被排入肠道，此过程称胆汁酸的肠肝 循环（2 分）。 （2）意义：胆汁酸的肠肝循环反复使用，可以补充肝合成胆汁酸能力的不足和人体对胆 汁酸的生理需要（2 分）。 4．（1）相同点：二者都是指代谢物在肠道与肝之间的循环过程。（1 分） （2）不同点：①在胆汁酸肠肝循环中，由肝分泌到肠道的各种胆汁酸约 95%的被肠道所 吸收，经门静脉入肝再与新合成的胆汁酸一起排入肠道。而胆素原肠肝循环中，肠道中产 生的胆素原只有 10%～20%被肠道重吸收经门静脉入肝，其中大部分又以原形随胆汁排入肠 道，而小部分进入体循环从尿中排出（2 分）。②胆汁酸的肠肝循环可使有限的胆汁酸能反 复利用，可以补充肝合成胆汁酸能力的不足和人体对胆汁酸的生理需要。而胆素原的肠肝 循环没有任何生理意义（2 分）。 五、论述 1. 区别：（l）未结合胆红素是指血清中的胆红素与清蛋白形成的复合物。它分子量大，不 能随尿排出；末与清蛋白结合的胆红素是脂溶性，易透过生物膜进入脑产生毒害作用，所 以血中当其浓度增加时可导致胆红素脑病。（2 分） （2）结合胆红素主要措葡萄醛酸胆红素，它分子量小，水溶性好，可随尿排出。（2 分） 临床诊断用途： （l）血浆未结合胆红素增高主要见于胆红素的来源过多，如溶血性黄 疸；其次见于未结合胆红素处理受阻，如肝细胞性黄疽。（2 分） （2）血浆结合胆红素增高主要见于阻塞性黄疸，其次见于肝细胞性黄疸。（2 分） （3）血浆未结合胆红素和结合胆红素均轻度升高见于肝细胞性黄疸。（2 分） 2.肝小叶间血管在相邻的两个肝小叶间形成相应的终末门微静脉和终未肝微动脉，后两者的 分支与肝板间的血窦相连（2 分）。 来自终末微血管的血液沿肝板间血窦流向中央静脉时，其营养物质逐渐被肝细胞所吸收， 形成梯度（2 分）。 不同部位的肝细胞由于获得的氧和营养物质的差异，形成肝细胞结构与功能的异质性（2 分）。 这样，可以将肝细胞所在的区域分为三条带：Ⅰ带（门管周带）是终未微血管周围的肝细 胞，这些肝细胞首先从血液中获取充足的氧和营养物质（2 分）；Ⅲ带（小叶中心带）是接 近中央静脉的肝细胞，其营养条件最差；Ⅱ带介于两者之间（2 分）。